lunes, 30 de enero de 2012

Biotecnología


Hasta el momento una de las asignaturas más interesantes de mi máster en Química Sostenible ha sido la de Biocatálisis. Cuando publiqué la entrada sobre el reactor de oxidación parcial catalítica, Leticia hizo un comentario sobre las enzimas. No le hice mucho caso porque después de haber cursado Enzimología en la carrera no tenía un buen recuerdo de ellas, pero desde hace una semana he cambiado mi percepción radicalmente.

Para todo aquel que no lo sepa o no lo recuerde, las enzimas son proteínas, es decir, están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. En su conformación activa, presentan plegamientos que le confieren una estructura tridimensional, y actúan como catalizadores. En química un catalizador es una sustancia que no interviene en la reacción pero que la facilita permitiendo un camino alternativo más rápido al ser de menor energía (normalmente formando complejos catalizador-reactivos estables).

Pues bien, en el cuerpo humano también tenemos catalizadores, y son las enzimas. En el interior de su estructura tienen huecos o sitios activos (igual que los catalizadores químicos inertes) donde se colocan los reactivos produciéndose un complejo enzima-sustrato que permite que la reacción se lleve a cabo. Y es una pasada porque las enzimas, al revés que los catalizadores químicos inertes, son muy específicas, es decir, solo se unen a moléculas muy concretas para realizar funciones muy concretas. El cuerpo humano es un ejemplo genial de diseño a estructura macroscópica y microscópica, y por supuesto a nivel de metabolismo.
http://congresos.net/gestor/upload/enzima.png

No es del todo cierto que haya una enzima para cada sustrato, hay enzimas que sirven para varias reacciones, es lo que se llama promiscuidad catalítica. Y aquí es donde cambia mi opinión con respecto a las enzimas: podemos usarlas para catalizar reacciones químicas en el laboratorio. ¡Es guay!

Diapositiva de Vicente Gotor
Implica que para una reacción orgánica convencional que quizá requiere un aporte energético en forma de calor y altos tiempos de reacción puedo llevarla a cabo con una enzima a temperatura ambiente y en menos tiempo. Pero no solo eso, las enzimas me permiten obtener selectivamente moléculas activas, porque son compuestos quirales que transmiten quiralidad.

Al principio se pensaba que como las enzimas en el cuerpo trabajan en entornos acuosos, se desactivarían en disolventes orgánicos, pero se ha comprobado que no siempre es así, y que por distintas técnicas de inmovilizado se puede conseguir estabilizar la enzima.

Ahora la investigación se centra en la promiscuidad catalítica (que una enzima sirva para varias reacciones) y en la evolución dirigida, que consiste en cambiar aminoácidos de la estructura de la enzima para mejorar su acción. Es decir, hacer ingeniería de proteínas, ¡apasionante!

De hecho, el único biólogo que cursa el máster dice que se va a hacer bio-orgánico. Y la verdad yo tampoco descarto esa opción. Ahora entiendo por qué mi prima estudia biotecnología.

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